У нас вы можете посмотреть бесплатно Structure function relationship of Serine proteases: или скачать в максимальном доступном качестве, видео которое было загружено на ютуб. Для загрузки выберите вариант из формы ниже:
Если кнопки скачивания не
загрузились
НАЖМИТЕ ЗДЕСЬ или обновите страницу
Если возникают проблемы со скачиванием видео, пожалуйста напишите в поддержку по адресу внизу
страницы.
Спасибо за использование сервиса ClipSaver.ru
Chymotrypsin, a serine protease consists of two antiparallel β‑barrel domains forming a cleft that houses the catalytic triad—Ser‑195, His‑57, and Asp‑102—brought together in three‑dimensional space to form a charge‑relay network that activates Ser‑195 for nucleophilic attack. . A hydrophobic S1 pocket selectively binds aromatic residues like Phe, Tyr, and Trp, ensuring specificity. The oxyanion hole, formed by backbone amides, stabilizes the tetrahedral transition state via hydrogen bonds, lowering activation energy