Vzájemné navázání dvou molekul oligo-argininu pomocí nově objeveného vazebného motivu скачать в хорошем качестве

Vzájemné navázání dvou molekul oligo-argininu pomocí nově objeveného vazebného motivu

Autor: Giulio Tesei / Lund University Výzkumný tým Pavla Jungwirtha z Ústavu organické chemie a biochemie AV ČR (ÚOCHB) ve spolupráci s vědci z univerzity ve švédském Lundu objevili nový způsob, kterým se k sobě mohou vázat peptidy nebo bílkoviny. Ze školy víme, že ionty nebo nabité skupiny nesoucí náboj stejného znaménka se odpuzují. Ve vodném prostředí je ale toto elektrostatické odpuzování výrazně sníženo a může být kompenzováno jinými molekulovými silami. Toho využili vědci z Prahy a Lundu, kterým se podařilo najít nový vazebný motiv, kde se kladně nabité postranní řetězce argininových aminokyselin k sobě váží za přítomnosti záporně nabitých koncových skupin nebo postranních řetězců peptidů či bílkovin. Následně se podařilo identifikovat tento motiv u více než dvou set významných struktur v databázi bílkovin. Nově objevený vazebný způsob pomůže pochopit, proč peptidy s velkým obsahem argininů snadno procházejí buněčnou membránou a jak toho využít k efektivnímu transportu molekul léčiva do buňky. Skupina Pavla Jungwirtha tak zúročila dlouhodobý výzkum zaměřený na pochopení neobvyklých vlastností aminokyseliny argininu, jež se s nadsázkou v biochemických kruzích označují souhrnným názvem „argininová magie“. Původní článek: Giulio Tesei, Mario Vazdar, Malene Ringkjøbing Jensen, Carolina Cragnell, Phil E. Mason, Jan Heyda, Marie Skepö, Pavel Jungwirth, and Mikael Lund. Self-association of a highly charged arginine-rich cell-penetrating peptide. PNAS 2017, 114 (43), 11428-11433. https://doi.org/10.1073/pnas.1712078114