У нас вы можете посмотреть бесплатно Аллостерические ферменты: сигмоидальная кинетика или скачать в максимальном доступном качестве, видео которое было загружено на ютуб. Для загрузки выберите вариант из формы ниже:
Если кнопки скачивания не
загрузились
НАЖМИТЕ ЗДЕСЬ или обновите страницу
Если возникают проблемы со скачиванием видео, пожалуйста напишите в поддержку по адресу внизу
страницы.
Спасибо за использование сервиса ClipSaver.ru
Многие аллостерические эффекты можно объяснить с помощью согласованной модели MWC, предложенной Моно, Уайманом и Шанжем [3], или последовательной модели, описанной Кошландом, Немети и Филмером [4]. Обе модели постулируют, что субъединицы белка существуют в одной из двух конформаций: напряженной (T) или расслабленной (R), и что расслабленные субъединицы связывают субстрат легче, чем субъединицы в напряженном состоянии. Эти две модели различаются главным образом в своих предположениях о взаимодействии субъединиц и предсуществовании обоих состояний. Для белков, в которых субъединицы существуют более чем в двух конформациях, может быть использована модель аллостерического ландшафта, описанная Куэнде, Вайнштейном и ЛеВином [5]. Согласованная модель Согласованная модель аллостерии, также называемая моделью симметрии или моделью MWC, постулирует, что субъединицы фермента связаны таким образом, что конформационное изменение одной субъединицы обязательно передается всем остальным субъединицам. Таким образом, все субъединицы должны находиться в одинаковой конформации. Модель также предполагает, что в отсутствие какого-либо лиганда (субстрата или иного) равновесие смещается в сторону одного из конформационных состояний: T или R. Равновесие может быть смещено в сторону R или T посредством связывания одного лиганда (аллостерического эффектора или лиганда) с сайтом, отличным от активного центра (аллостерического центра). Последовательная модель Последовательная модель аллостерической регуляции предполагает, что субъединицы не связаны таким образом, чтобы конформационное изменение одной из них вызывало аналогичное изменение других. Таким образом, все субъединицы фермента не обязательно должны находиться в одинаковой конформации. Более того, последовательная модель предполагает, что молекулы субстрата связываются по протоколу индуцированного соответствия. В общем случае, когда субъединица случайным образом сталкивается с молекулой субстрата, активный центр, по сути, образует перчатку вокруг своего субстрата. Хотя такое индуцированное соответствие переводит субъединицу из напряженного состояния в расслабленное, оно не распространяет конформационные изменения на соседние субъединицы. Вместо этого связывание субстрата с одной субъединицей лишь незначительно изменяет структуру других субъединиц, делая их центры связывания более восприимчивыми к субстрату. Подводя итог: субъединицы не обязательно находятся в одинаковой конформации молекулы субстрата связываются по протоколу индуцированного соответствия конформационные изменения не распространяются на все субъединицы